Parlare di nutrizione ci porta a conoscere e parlare di come il corpo riesce a digerire e ad utilizzare il materiale introdotto con gli alimenti.

La digestione delle proteine, così come di ogni nutriente, è complesso e coinvolge diversi enzimi ed ormoni che controllano finemente l’intero processo.

La digestione delle proteine: le basi

Le proteine sono formate da amminoacidi, i “mattoni” di base di queste molecole. Il corpo non vede proteine, ma amminoacidi.

Per permettere di trasformare le proteine nei loro costituenti di base subentrano diversi enzimi. Al contrario di quanto avviene per la digestione dei carboidrati che inizia dalla bocca, la digestione delle proteine inizia dallo stomaco.

Il meccanismo che controlla la digestione di questo nutriente è talmente efficiente che soltanto 1/10 delle proteine introdotte viene eliminato attraverso le feci.

Gli enzimi coinvolti nel metabolismo proteico

Per spezzare i legami e permette ai singoli amminoacidi di essere successivamente assorbiti, c’è bisogno di molecole che si occupino di “tagliare” i legami peptidici.

Queste molecole sono gli enzimi. Tralasceremo la struttura e la funzione degli enzimi, e vedremo quali e quanti sono coinvolti nella digestione delle proteine.

Proteasi e peptidasi

Le due grandi famiglie di enzimi sono le proteasi e le peptidasi, divise in due grandi famiglie:

1. Le endopeptidasi, di cui fanno parte tripsina, pepsina e chimotripsina;
2. Le esopeptidasi, di cui fanno parte le carbossipeptidasi A e B.

La maggior parte di questi enzimi viene sintetizzato in forma inattiva di proenzimi e zimogeni, per evitare che digeriscano gli stessi organi dai quali vengono prodotti.

Le endopeptidasi

Tra le endopeptidasi troviamo: la tripsina, la pepsina e la chimotripsina. Le conosciamo in breve per avere una panoramica di quanto sia complessa la digestione delle proteine e finemente regolata.

Questi tre enzimi vengono chiamati enzimi serinici, perché possiedono un sito attivo di un residuo di serina.

La tripsina viene sintetizzata nella sua forma inattiva, il tripsinogeno, nel pancreas. Per tale ragione è una proteasi pancreatica. Una volta che le proteine subentrano nel duodeno, la mucosa duodenale si occupa di produrre un’enteropeptidasi che si occupa di convertire il tripsinogeno in tripsina, la sua forma attiva.

La tripsina ha una particolare specificità per l’arginina e la lisina, idrolizzando i legami carboammidici.

Il chimotripsinogeno è la forma inattiva della chimotripsina, attivato dalla tripsina stessa e prodotto dalle cellule acinose del pancreas. La chimotripsina agisce su legami carboammidici degli amminoacidi aromatici, tra cui: fenilalanina, tirosina e triptofano.

Infine troviamo l’elastasi, sempre prodotta dal pancreas. Questo enzima agisce sui legami di amminoacidi neutri, come la glicina, la serina, la valina e l’alanina.

Dove comincia la digestione delle proteine?

La digestione delle proteine però comincia più in alto, nello stomaco, grazie all’acido cloridrico. Questo acido permette la produzione di gastrina dall’antro pilorico e la liberazione del pepsinogeno, attivato dallo stesso acido cloridrico.

La pepsina viene inibita da un suo stesso prodotto, distaccato dal pepsinogeno: la pepstatina.

Le esopeptidasi

Le cabossipeptidasi A e B sono enzimi zinco-dipendenti, prodotti dal pancreas.

Qual è la differenza tra la carbossipeptidasi A e la carbossipeptidasi B?

La carbossipeptidasi A ha affinità principalmente per i residui aromatici, al contrario della carbossipeptidasi B che ha affinità per i residui basici.

La regolazione degli enzimi pancreatici

Tutti questi enzimi sono regolati finemente nel nostro corpo dagli ormoni. Nell’intestino viene prodotto un ormone, la pancreozimina, il cui nome è preso dal pancreas, perché inibisce la produzione degli enzimi pancreatici.

La digestione delle proteine è molto complessa e fa comprendere come il nostro corpo abbia meccanismi di regolazione finemente strutturati.

A cura del Dr. Giulio Merlini

BIBLIOGRAFIA

1. Tettamanti G (2014). Biochimica medica, Editore Piccin, Padova; pp. 383-386.